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A novel paramagnetic substrate for detecting myeloperoxidase activity in vivo

Shazeeb, M.; Xie, Y.; Gupta, S.; Bogdanov Jr., A.; Mol. Imaging 11, 433-443 (2012)

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analysis
detection of myeloperoxidase activity in vivo by use of a paramagneitc substrate. The sensing probe is obtained by replacing the reducing substrate serotonin with 5-hydroxytryptophan. The resulting probe bis-hydroxytryptophan-gadolinium diethylenetriamine pentaacetic acid in vitro improves solubility in water, acts as a substrate, induces cross linking of proteins in the presence of myeloperoxidase,produces oxidation products which bind to plasma proteins and does not follow first order reaction kinetics. Bis-hydroxytryptophan-gadolinium diethylenetriamine pentaacetic acid is retained for up to five days in myeloperoxidase-containing sites and cleared faster than serotonin diethylenetriamine pentaacetic acid from enzyme-negative sites
Mus musculus
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Mus musculus
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Commentary
Organism
analysis
detection of myeloperoxidase activity in vivo by use of a paramagneitc substrate. The sensing probe is obtained by replacing the reducing substrate serotonin with 5-hydroxytryptophan. The resulting probe bis-hydroxytryptophan-gadolinium diethylenetriamine pentaacetic acid in vitro improves solubility in water, acts as a substrate, induces cross linking of proteins in the presence of myeloperoxidase,produces oxidation products which bind to plasma proteins and does not follow first order reaction kinetics. Bis-hydroxytryptophan-gadolinium diethylenetriamine pentaacetic acid is retained for up to five days in myeloperoxidase-containing sites and cleared faster than serotonin diethylenetriamine pentaacetic acid from enzyme-negative sites
Mus musculus
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Activating Compound
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Engineering
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Application (protein specific)
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Crystallization (Commentary) (protein specific)
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IC50 Value (protein specific)
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Organic Solvent Stability (protein specific)
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Specific Activity [micromol/min/mg] (protein specific)
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